Страница: 7/10
- 2СОД 0 (супероксиддисмутаза) - антиоксидант,
- 2Церулоплазмин 0 (ЦПЗ). М. 124-134 кД /2809к/85/.
-- транспортирует медь в печень (экскреция с желчью для
удаления из организма) и к медьсодержащим ферментам.
/2809к/85/
-- стимулирует эритропоэз
(является колониестимулирующим фактором);
5Связывает медь и т.о. осуществляет его детоксикацию.
-- является акцептором супероксидных радикалов (ЦПЗ назы-
вают "внеклеточной СОД"), т.е. осуществляет антиради-
кальную защиту. /6902/
_Б. Белки системы комплемента . - С3, С4, С1q, комплекс С56.
5С1q /?/ - стимулирует первичный иммунный ответ,
5С1-In
5С2,С4,С4вр 0,
5С3,С5,ф.В - в расщепленном виде являются опсонинами (С3в) и хе-
5мотаксическими агентами (С5а).
5С9 /7528/
_В. Белки со специфическими функциями
- Факторы ССК ( 2фибриноген 0 /предполагая активацию свертываю-
щего процесса/, ф. Виллебранта);
2Фибриноген 0 - белок, переходящий под действием тромбина в
фибрин. М. 340 кД. Углеводный компонент сос-
тавляет 4-5% массы белка. Свойства белка:
-- участие в _свертывании крови .; продукты деградации фибри-
ногена и фибрина обладают противосвертывающей актив-
- 14 -
ностью; что способствует восстановлению кровотока в зо-
не воспаления;
-- в интерстициальной ткани фибриноген создает основу для
фибробластов и гистиоцитов (в фибриновый матрикс мигри-
руют фибробласты) и способствует _заживлению ткани .; пос-
ле синтеза коллагена в пораженном участке образуются
новые капилляры и восстанавливается нормальное строение
ткани;
--- При недостаточности фибрин-стабилизирующего фактора
(фактора XIII) раны долго (месяц) не заживают, а
особи женского пола остаются бесплодными (кстати,
гемофилии А нет у женщин).
--- Тромбопластина много в яйцеклетке.
-- повышенная концентрация фибриногена и фибрина в повреж-
денной ткани усиливает миграцию в нее гранулоцитов и в
то же время они принимают на себя _основной удар . со сто-
роны _протеиназ . лейкоцитов и повреждающих клеток ткани.
--- Продукты расщепления фибриногена и фибрина являются
хемотаксическими агентами, приводящими к скоплению
в месте повреждения лейкоцитов. Активированные лей-
коциты начинают продуцировать ряд физиологически
активных веществ (интерлейкины, фактор некроза опу-
холей, факторы роста, интерфероны), роль которых
сначала заключается в стимуляции синтеза соедини-
тельно-тканных элементов и пролиферации (деления)
клеток, а затем после изменения соотношения регуля-
торов начинается вторая фаза регенерации - выброс
коллагеназы для растворения лишней соединительной
ткани и запуск механизма апоптоза - самоубийства
клеток. В литературе описана версия, что у лиц при
сниженной апоптозной способности клеток в данный
период может инициироваться опухолевый процесс.
- 2Орозомукоид 0 (его содержание повышается при онкологических
заболеваниях). М. 44 кД. 440% массы составляет углеводный компо-
4нент. 0 Ингибирует катепсин С. Функция неизвестна. /2809к/85/
2Ингибиторы ферментов 0 (лизосомальных ...):
- 7a 41 0-антитрипсин
- 7a 41 0-антихимотрипсин
4- 0 7a 42 0-антиплазмин
- кофактор II гепарина
- ингибитор активатора плазминогена
- антитромбин-III
- 7a 62 2-Макроглобулин
М. 725 кД; состоит из двух идентичных /?/ субъединиц (по др.
данным - 10 субъединиц). Содержание - 2-4 г/л. /6224/ Ингибиру-
ет плазмин, тромбин, калликреин, ферменты классического пути
активации комплемента; синтезируется вне печени. 7a 02-макроглобу-
лин связывает все чужеродные лектины.Рецептор-подобные молекулы
к 7a 02-МГ являются рецепторными молекулами для экзотоксина Рseu-
domonas. /7546/93/
2Альфа-1-антитрипсин 0 защищает ткани легких от протеолитичес-
кого разрушения эластазой нейтрофилов. Синтезируется преиму-
щественно клетками паренхимы печени. Врожденный дефицит ингиби-
тора (норма 2,4 г/л) является причиной развития эмфиземы легких
во взрослом возрасте. Недостаточность связывается с возникнове-
нием бронхиальной астмы. Синтез патологического Z-мутанта (в
отличие от нормального М-типа) сопровождается болезнями печени
- от холестаза у новорожденных до цирроза печени и гепатоцеллю-
лярной карциномы у взрослых. /2372к-х/
2Другие белки 0: /7237/94/
- СРБ (см. ниже)
- амилоид Р (см. ниже)
- ЛПС-связывающий белок
5- a1-кислый гликопротеин
5- heme oxygenase
5- манноза-связывающий белок
5- лейкоцитарный белок 1
- 2Апо(а) 0 обладают антиоксидантной активностью. Концентрация
при воспалении повышается с 2 до 280 мг%. Апо(а) удаляется из
кровотока путем связывания с ГЗГ (=глюкозаминогликанами) внек-
леточного матрикса стенки артерий и последующего поглощения
макрофагами. Связываются с ЭК, лимфоцитами, фибрином, продукта-
ми деградации фибрина (пдф), фибронектином, эластином, ГЗН-ми.
Апо(а) удаляется из кровотока путем связывания с ГЗГ внеклеточ-
ного матрикса стенки артерий и последующего поглощения макрофа-
гами. /6902/
2С-РЕАКТИВНЫЙ БЕЛОК (СРБ) 0 /7483,2854,7965/
5Открыт в 1930г. Маркер острого воспалительного процесса.
_Биохимия
СРБ - лектин антигалактанового типа с М. 118-144кД.
5Семейство белков - пентраксинов. Не гликопротеид.
Состоит из 5 (6-?) идентичных (циклических-?) субъединиц (с
М. по 21,5кД /23кД-?/), связанных нековалентно между собой. На
- 15 -
каждой субъединице по одному фосфохолин-связывающему центру и
по одному ФХ-независимому центру. /7489/
Связывает
- полисахарид-С пневмококка,
- фосфатидилхолин (в капсуле пневмококка-???) через ионы
Са 52+ 0.
- Полимерная форма - п-СРБ. 4Пентамерный (нативный) 0 4СРБ обла-
4дает противовоспалительным действием. /1691к/ 0
- мономерная форма - м-СРБ. 4Мономерный СРБ обладает провос-
4палительным действием, 0
- тафтсиноподобные пептиды - А,Б,В (по 4 аминокислотных ос-
татка).
5Время полужизни - 4 часа. /7490/ 0
_ 5Синтез
5Синтезируется лимфоцитами (моноциты не продуцируют), гепато-
5цитами в ответ на эндогенные пирогены. /7482,7485/
5Индуцируется /7965/
5- ИЛ-1,
5- травмой, 0 5- облучением,
5- микроорганизмами.
5Синтез регулируется интерлейкинами и половыми гормонами.
Высокая концентрация СРБ наблюдается при кортикостероидной
терапии. /2809к/85/
_Свойства
1. Служит опсонином (через комплемент тоже) и производит
детоксикацию организма./7491/ Повышает функциональную активность
фагоцитов.
5Рецептор для С-РБ имеется в основном на клетках с Fc-рецеп-
5торами (100% моноцитов, нейтрофилах /6154/, 2% Т-лимфоцитов, на
5В-лимфоцитах нет). /7487/
Осуществляет клиренс
- микроорганизмов,
- "старых", поврежденных и некротических клеток и их продук-
тов,
- связывается с ДНК, нуклеотидами,
- липидами, ЛПНП, ЛПОНП,
- ПС (остатками галактозы) /7488/. /7965/87/,7580/
- фибронектином /6149/
- лецитином,
- сфингомиелином некротизированных тканей
- ПС-С стрептококков,
- холинфосфатидом,
- лектином
+ протамины, гистоны,
+ основные белки миелина,
+ катионные белки лейкоцитов
── 76 0 активация комплемента с С5- ?. /297/
2. Комплекс С-РБ с лигандом запускает КПК и АПК.
/7584,3169,2854;7965/ Провоспалительное действие. /1691к/
СРБ приводит к фиксации на комплексах комплемента (С1q, С2,
С4, С3,), в результате чего общая гемолитическая активность сы-
воротки снижается на 80%, а компонентов С3-С9 - на 45-66%.
/1584/
── 76 0 С3-зависимый фагоцитоз комплексов. /297/
Мономерный СРБ оказывает провоспалительное действие,
нативный пентамерный - противовоспалительное действие.
/2256к/96/
3. СРБ in vitro в концентрациях 50-250 мкг/мл обладает выра-
женным митогенным действием в отношении лимфоцитов. Митогенные
свойства теряются при блокаде фосфорилхолиновых сайтов связыва-
ния СРБ. /2274к/94/ CРБ усиливает спонтанную пролиферацию лимфо-
цитов in vivo. /2808к/96/
4. Запускает реакцию преципитации и агглютинации; (артефакты
в реакция агглютинации с микробами)
5 4. Регулирует активность лимфоцитов, моноцитов, гранулоци-
4тов, тромбоцитов и эритроцитов (всех форменных элементов кро-
4ви)./6149/ 0 Стимулирует активность ЕКК (тормозит опухолевый
рост); стимулирует противоопухолевую активность макрофагов. /7965/
6. СРБ является слабым хематтрактантом для нейтрофилов. Эти
свойства могут быть связаны с тафтсиноподобными пептидами, об-
разующимися при протеолизе СРБ под действием лизосомальных фер-
ментов. /2365к/ Поглощенныые нейтрофилами СРБ слудит хемоат-
трактантом для нейтрофилов и обеспечивает их привлечение в
очаг. Сущность механизма проникновения нейтрофилов в воспали-
Реферат опубликован: 16/06/2005 (17929 прочтено)